Пепсин это
Автор Альмира Шайдуллина задал вопрос в разделе Еда, Кулинария
Что такое пепсин, вреден ли? и получил лучший ответ
Ответ от Председатель ТСЖ[гуру]
А что в нём вредного?
Пепсин — основной протеолитический фермент желудочного сока, относится к группе пептид-гидролаз. Расщепляет белки в основном до полипептидов, хотя среди продуктов расщепления встречаются низкомолекулярные пептиды и аминокислоты. При некоторых патологических состояниях активность П. в желудочном соке является одним из диагностических признаков. Содержание профермента П. — пепсиногена — в моче (уропепсина) служит дополнительным диагностическим тестом при исследовании секреторной способности слизистой оболочки желудка. Пепсин применяется также в пищевой и мясомолочной промышленности. Молекулярная масса пепсина составляет около 35 000, изоэлектрическая точка находится при рН ниже 1,0. Пепсин наиболее устойчив при рН около 5,0—5,5. В более кислой среде происходит аутолиз фермента; при рН выше 6,0 наступает его быстрая и практически необратимая инактивация (П. инактивируется также при температуре выше 60°).
В желудочном соке человека и высших млекопитающих наряду с П. присутствует гастриксин — фермент, имеющий сходные с П. свойства и гомологичную структуру.
Синтезируется П. главными гландулоцитами слизистой оболочки желудка в виде неактивного предшественника — профермента пепсиногена, который в присутствии соляной кислоты желудочного сока превращается в активный ферментю. В моче млекопитающих, в т. ч. человека, в норме обнаруживается пепсиноген (уро-пепсин) .
Процесс переваривания белков в желудочно-кишечном тракте начинается с действия П. Он расщепляет почти все белки растительного и животного происхождения, за исключением протаминов и кератинов. Оптимум действия П. находится при рН 2,0. При рН около 5,0 пепсин створаживает молоко, вызывая превращение казеиногена в казеин. П. способен гадролизовать ряд низкомолекулярных синтетических пептидов и эфиров, в состав которых входят ароматические аминокислоты. Оптимум для гидролиза пепсином многих синтетических субстратов находится при рН 4,0. Пепсин катализирует также реакцию транспептидирования (перенос аминокислотного остатка с одного синтетического субстрата на другой) .
Для определения активности П. применяют метод Ансона, заключающийся в расщеплении денатурированного гемоглобина с последующим определением в безбелковом фильтрате количества тирозина. Для исследования активности П. в желудочном соке и содержания уропепсина в моче широко используется метод Пятницкого, основанный на определении створаживающей активности фермента.
При ряде заболеваний желудочно-кишечного тракта — хроническом гастрите, язве желудка и двенадцатиперстной кишки (см. Язвенная болезнь) , раке желудка, а также при пернициозной анемии, гипохромной анемии (см. Анемии) нарушается секреция пепсина. В связи с этим определение в желудочном соке П. наряду с соляной кислотой имеет существенное диагностическое значение. Используют также определение в моче уропепсина, содержание которого, как полагают, отражает уровень секреторной способности слизистой оболочки желудка.
Пепсин (Pepsinum), используемый как лекарственное средство, получают из слизистой оболочки желудка свиней. Препарат представляет собой белый или кремовый порошок сладкого вкуса со специфическим запахом, растворимый в воде, в 20 % этиловом спирте и нерастворимый в эфире и хлороформе.
Обычно пепсин обладает довольно низкой протеолитической активностью: 1 г препарата содержит всего 5 мг чистого фермента. Для обеспечения оптимального действия препарата реакция среды в желудке должна быть кислой, а концентрация свободной соляной кислоты — не ниже 0,15—0,2%.
Пепсин применяют для заместительной терапии при расстройствах пищеварения, сопровождающихся секреторной недостаточностью желудка (ахилии, гипоацидных и анацидных гастритах, диспепсиях и др.). Следует учитывать, что главные гландулоциты слизистой оболочки желудка выделяют обычно в избыточных количествах эндогенный П. , как и другие пищеварительные ферменты. Поэтому снижение переваривающей способности желудочного сока при уменьшении его кислотности часто бывает резуль
Пепсин - это фермент, который ваш желудок вырабатывает, чтобы пища лучше переваривалась. Ну и не только ваш. Не вреден, уверяю! :-))
Пепсин — основной фермент желудочного сока, так что он полезен очень.
Пепсин - пищеварительный фермент, расщепляющий белки. Пепсин вырабатывается в желудке в виде неактивного пепсиногена и активируется под действием соляной кислоты. греч. Pepsis - пищеварение…
Ацидин-Пепсин, тбл 250мг №50
Фармакологическое действие
Пищеварительное ферментное средство. Пепсин и соляная кислота (образуемая в результате гидролиза бетаина гидрохлорида) повышают кислотность желудочного сока, обладают протеолитическими свойствами, что способствует пищеварению в желудке.
Показания
П. применяют как лек. ср-во при расстройствах пищеварения, вызванных секреторной недостаточностью желудка, а также в сыроделии и при определении первичной структуры белков. Определение уровня П. в организме используют для диагностирования нек-рых заболеваний желудочно-кишечного тракта.
Гипо- и анацидный гастрит, ахилия, диспепсия.
Режим дозирования
Внутрь, во время или после еды, предварительно растворив в 50-100 мл воды. Взрослым - по 0.5 г 3-4 раза в сутки, детям - 62.5-125 мг (1/4 таблетки по 0.25 мг) 3-4 раза в сутки.
Побочное действие
Аллергические реакции, изжога, гастралгия.
Противопоказания
Гиперчувствительность, гиперацидность желудочного сока (в т. ч. язвенная болезнь желудка и двенадцатиперстной кишки, эрозивный гастродуоденит) .
Пепсин — глобулярный белок с молекулярной массой около 34500. Молекула пепсина — полипептидная цепь, которая состоит из 340 аминокислот, содержит 3 дисульфидные связи (—S—S—) и фосфорную кислоту. Пепсин — эндопептидаза, то есть расщепляет центральные пептидные связи в молекулах белков и пептидов (кроме кератинов и других склеропротеинов) с образованием более простых пептидов и свободных аминокислот. С наибольшей скоростью пепсин гидролизует пептидные связи, образованные ароматическими аминокислотами — тирозином и фенилаланином, однако, в отличие от других протеолитических ферментов — трипсина и химотрипсина, — строгой специфичностью не обладает.
Пепсин используют в лабораториях для изучения первичной структуры белков, в сыроварении и при лечении некоторых заболеваний желудочно-кишечного тракта.
Естественным ингибитором пепсина является пепстатин.
Пепсины играют значительную роль в пищеварении у млекопитающих, в том числе у человека, являясь ферментом, выполняющим один из важных этапов в цепочке превращений белков пищи в аминокислоты. Железами желудка пепсин вырабатывается в неактивном виде, переходит в активную форму при воздействии на него соляной кислоты. Пепсин действует только в кислой среде желудка и при попадании в щелочную среду двенадцатиперстной кишки становится негативным.
Пепсин вырабатывается главными клетками желёз дна и тела желудка. У мужчин дебит пепсина составляет от 20 до 35 мг в час (базальная секреция) до 60-80 мг в час (секреция, стимулированная пентагастрином, максимальная). У женщин — на 25-30 % меньше. Главными клетками пепсин секретируется, резервируеся и выводится в неактивной форме в виде профермента пепсиногена. Превращение пепсиногена в пепсин происходит в результате отщепления с N-koнцевого участка пепсиногена несколько пептидов, один из которых играет роль ингибитора. Процесс активации идёт в несколько стадий и катализируется соляной кислотой желудочного сока и самим пепсином (автокатализ). Пепсин собеспечивает дезагрегацию белков, предшествующую их гидролизу и облегчающую его. Как катализатор он обладает протеазным и пептидазным действием.
Протеолитическая активность пепсина наблюдается при рН < 6 достигая максимума при pH = 1,5 — 2,0. При этом один грамм пепсина за два часа может расщеплять ~50 кг яичного альбумина, створаживать ~100000 л молока, растворять ~2000 л желатины.