состав и строение белков
Автор Ксюша задал вопрос в разделе Домашние задания
свойства белков и их строение? и получил лучший ответ
Ответ от Alex GD[гуру]
Тут целую лекцию, однако, закатить можно.
Белок - органическое вещество. Участвует в образовании ферментов в организме, материал для построения клеток и тканей, источник энергии (1г. белка при окислении дает 4ккал. энергии), суточная потребность 100-120г, в том числе 40-50г растительного происхождения. Необходим для растущего организма и людям, занятым тяжелым физическим трудом.
Состоит из аминокислот и про попадании в организм расщепляется (гидролиз) на аминокислоты, из которых (синтез) образуются белки данного организма.
Бывают:
- полноценные белки - содержат все 8 незаменимых, т. е. которые поступают только с пищей, аминокислот. Содержатся в мясе, рыбе, молоке, яйцах, кпусте, бобовых.
- неполноценные - содержатся в крупах, макаронных изделиях, муке, чесноке и др.
Свойства:
- денатурация - свертывание и выпадение в осадок при е-t=60-65'С (варка мяса, яиц) ,
- старение - при длительном хранении образуется жесткая консистенция (черствение хлеба, твердение сыра) ,
- набухание - при взаимодействии с водой увеличивается в объемах (варка круп) ,
- коагуляция - снижение водопоглатительной способности (образ. творога, простокваши)
Ответ от Ўлия Балдина[гуру]
Белок - это сложнейшие органические вещества, состоящие из остатка альфа-аминокислот, соединенные между собой пептидными (или амидными) связями. Они имеют свои уровни организации. Первичный уровень - представляет собой линейную структуру. Вторичный уровень - первичный уровень, закрученный в спираль. Тритичный уровень - это спираль, закрученная сама на себя. Четвертичный уровень - 2-3 слоя третичного уровня, закрученные сами на себя. Вобще, у белков 25 функций. Основные: 1.Способны переходить с одного уровня организации на другой. Эти процессы называются: ренатурация - изменение уровня организации белков с более простого на более сложный. Денатурация - изменение уровня организации с более сложного на более простой. 2. Строительная - они входят в состав клеточной мембраны, ЭПС, рибосом, кариоплазмы, кариомембраны. 3.Каталитическая 4.Ферментативная. 5.Двигательная - белки руководят процессами жизнедеятельности. 6.Транспортная 7. Энергетическая Одна из самых главных функций - это пищевая ценность белков, т. е. они являются питательными веществами, особенно у животной клетки
На самом деле, тут ооооччччень много говорить о них, но вот основное из того, что Вы просили.. это я как медик вам говорю))
Белок - это сложнейшие органические вещества, состоящие из остатка альфа-аминокислот, соединенные между собой пептидными (или амидными) связями. Они имеют свои уровни организации. Первичный уровень - представляет собой линейную структуру. Вторичный уровень - первичный уровень, закрученный в спираль. Тритичный уровень - это спираль, закрученная сама на себя. Четвертичный уровень - 2-3 слоя третичного уровня, закрученные сами на себя. Вобще, у белков 25 функций. Основные: 1.Способны переходить с одного уровня организации на другой. Эти процессы называются: ренатурация - изменение уровня организации белков с более простого на более сложный. Денатурация - изменение уровня организации с более сложного на более простой. 2. Строительная - они входят в состав клеточной мембраны, ЭПС, рибосом, кариоплазмы, кариомембраны. 3.Каталитическая 4.Ферментативная. 5.Двигательная - белки руководят процессами жизнедеятельности. 6.Транспортная 7. Энергетическая Одна из самых главных функций - это пищевая ценность белков, т. е. они являются питательными веществами, особенно у животной клетки
На самом деле, тут ооооччччень много говорить о них, но вот основное из того, что Вы просили.. это я как медик вам говорю))
Ответ от Елена Владимировна[гуру]
Последовательность аминокислотных остатков, соединенных между собой пептидной связью называют первичной структурой белковой молекулы. Она кодируется структурным геном каждого белка.
Вторичная структура - это упорядоченное строение полипептидных цепей, обусловленное водородными связями между группами С=О и N-H разных аминокислот.
Наиболее рапространенные способы укладки вторичной структуры:
1) Альфа-спираль - имеет определенные характеристики: ширину, расстояние между двумя витками спирали. Для белков характерна правозакрученная спираль. В этой спирали на 10 витков приходится 36 аминокислотных остатков. У всех пептидов, уложенных в такую спираль, эта спираль абсолютно одинакова. Фиксируется альфа-спираль с помощью водородных связей между NH-группами одного витка спирали и С=О группами соседнего витка. Эти водородные связи расположены параллельно оси спирали и многократно повторяются, поэтому прочно удерживают спиралеобразную структуру.
Бета-складчатая структура - или структура складчатого листа. Фиксируется также водородными связями между С=О и NH-группами. Фиксирует два участка полипептидной цепи. Эти цепи могут быть параллельны или антипараллельны. Если такие связи образуются в пределах одного пептида, то они всегда антипараллельны, а если между разными полипептидами, то параллельны.
3) Нерегулярная структура (синонимы: беспорядочный клубок, аморфные области) – тип вторичной структуры, в котором расположение различных участков полипептидной цепи относительно друг друга не имеет регулярного (постоянного) характера, поэтому нерегулярные структуры могут иметь различную конформацию.
Третичная структура белка - это пространственная конформация полипептида, имеющего вторичную структуру, и обусловленная взаимодействиями между радикалами. Третичная структура полностью задается первичной.
Выделяют два общих типа третичной структуры:
1) В фибриллярных белках (например, коллаген, эластин) молекулы которых имеют вытянутую форму и обычно формируют волокнистые структуры тканей, третичная структура представлена либо тройной альфа-спиралью (например, в коллагене) , либо бета-складчатыми структурами.
2) В глобулярных белках, молекулы которых имеют форму шара или эллипса (латинское название: GLOBULA - шар) , встречается сочетание всех трех типов структур: всегда есть нерегулярные участки, есть бета-складчатые структуры и альфа-спирали. Третичная структура глобулярных белков представляет ориентацию в пространстве полипептидной цепи, содержащей  -спирали,  -структуры и участки без периодической структуры (беспорядочный клубок). Дополнительное складывание скрученной полипептидной цепи образует компактную структуру. Это происходит, прежде всего, в результате взаимодействия между боковыми цепями аминокислотных остатков.
Четвертичная структура белка
Многие белки имеют в своем составе несколь¬ко полипептидных цепей. Такие белки называют олигомерными. а отдельные цепи — протомерами. Протомеры в олигомерном белке соединены мно¬жеством слабых, нековалентных связей (гидрофоб¬ных, ионных, водородных). Взаимодействие протомеров осуществляется благодаря комплементарности их контактирующих поверхностей. Количество протомеров в белках может сильно варьировать: фер¬мент аспартаттранскарбамоилаза содержит 12 протомеров, в белок вируса табачной мозаики входит 2120 протоме¬ров, соединенных нековалентными связями. Гемоглобин (Hb) — сложный олигомерный белок, содержащийся в эритроцитах. Гемоглобин содержит 4 протомера, соединенных нековалентными связями. Каждый протомер гемоглобина в белке связан с небел¬ковой частью — гемом и 3 другими протомерами. Следо¬вательно, белки с четвертичной структурой могут иметь очень большую молекулярную массу.
Последовательность аминокислотных остатков, соединенных между собой пептидной связью называют первичной структурой белковой молекулы. Она кодируется структурным геном каждого белка.
Вторичная структура - это упорядоченное строение полипептидных цепей, обусловленное водородными связями между группами С=О и N-H разных аминокислот.
Наиболее рапространенные способы укладки вторичной структуры:
1) Альфа-спираль - имеет определенные характеристики: ширину, расстояние между двумя витками спирали. Для белков характерна правозакрученная спираль. В этой спирали на 10 витков приходится 36 аминокислотных остатков. У всех пептидов, уложенных в такую спираль, эта спираль абсолютно одинакова. Фиксируется альфа-спираль с помощью водородных связей между NH-группами одного витка спирали и С=О группами соседнего витка. Эти водородные связи расположены параллельно оси спирали и многократно повторяются, поэтому прочно удерживают спиралеобразную структуру.
Бета-складчатая структура - или структура складчатого листа. Фиксируется также водородными связями между С=О и NH-группами. Фиксирует два участка полипептидной цепи. Эти цепи могут быть параллельны или антипараллельны. Если такие связи образуются в пределах одного пептида, то они всегда антипараллельны, а если между разными полипептидами, то параллельны.
3) Нерегулярная структура (синонимы: беспорядочный клубок, аморфные области) – тип вторичной структуры, в котором расположение различных участков полипептидной цепи относительно друг друга не имеет регулярного (постоянного) характера, поэтому нерегулярные структуры могут иметь различную конформацию.
Третичная структура белка - это пространственная конформация полипептида, имеющего вторичную структуру, и обусловленная взаимодействиями между радикалами. Третичная структура полностью задается первичной.
Выделяют два общих типа третичной структуры:
1) В фибриллярных белках (например, коллаген, эластин) молекулы которых имеют вытянутую форму и обычно формируют волокнистые структуры тканей, третичная структура представлена либо тройной альфа-спиралью (например, в коллагене) , либо бета-складчатыми структурами.
2) В глобулярных белках, молекулы которых имеют форму шара или эллипса (латинское название: GLOBULA - шар) , встречается сочетание всех трех типов структур: всегда есть нерегулярные участки, есть бета-складчатые структуры и альфа-спирали. Третичная структура глобулярных белков представляет ориентацию в пространстве полипептидной цепи, содержащей  -спирали,  -структуры и участки без периодической структуры (беспорядочный клубок). Дополнительное складывание скрученной полипептидной цепи образует компактную структуру. Это происходит, прежде всего, в результате взаимодействия между боковыми цепями аминокислотных остатков.
Четвертичная структура белка
Многие белки имеют в своем составе несколь¬ко полипептидных цепей. Такие белки называют олигомерными. а отдельные цепи — протомерами. Протомеры в олигомерном белке соединены мно¬жеством слабых, нековалентных связей (гидрофоб¬ных, ионных, водородных). Взаимодействие протомеров осуществляется благодаря комплементарности их контактирующих поверхностей. Количество протомеров в белках может сильно варьировать: фер¬мент аспартаттранскарбамоилаза содержит 12 протомеров, в белок вируса табачной мозаики входит 2120 протоме¬ров, соединенных нековалентными связями. Гемоглобин (Hb) — сложный олигомерный белок, содержащийся в эритроцитах. Гемоглобин содержит 4 протомера, соединенных нековалентными связями. Каждый протомер гемоглобина в белке связан с небел¬ковой частью — гемом и 3 другими протомерами. Следо¬вательно, белки с четвертичной структурой могут иметь очень большую молекулярную массу.
Ответ от Галина Черкашина[новичек]
что составляет основу белка: полипептидная цепь? или соединение аминокислот с углеводами?
что составляет основу белка: полипептидная цепь? или соединение аминокислот с углеводами?
Ответ от 22 ответа[гуру]
Привет! Вот подборка тем с похожими вопросами и ответами на Ваш вопрос: свойства белков и их строение?